• تعداد بازديد :
  • پنج شنبه 1396/07/13
  • تاريخ :

پروتئین های متصل به ریز لوله چه (بخش دوم)

برخی پروتئین های متصل به ریز لوله چه ها پویایی آنها را افزایش می دهند.

 

بخش مرکز یادگیری تبیان-مرجان سلیمانیان

پروتئین های متصل به ریز لوله چه (بخش دوم)

 

در مطلب قبل دانستید که اتصال و جدا شدن مداوم +TIP ها به ریز لوله چه در حال رشد تضمین می کند که این پروتئین ها همواره در انتهای مثبت ریز لوله چه ها بیشترین حضور را داشته باشند. حال در مورد پروتئین هایی که ریز لوله چه ها را ناپایدار می کنند و پروتئین های متصل به آنها بیشتر توضیح می دهیم.

 

پروتئین هایی که ریز لوله چه ها را ناپایدار می کنند، ریز لوله چه های بسیار پویایی ایجاد می کنند که مثلا طی میتوز مورد نیازند. ناپایدار کردن ریز لوله چه ها می تواند با سه روش عمده انجام شود.

 

پروتئین های متصل به ریز لوله چه (بخش دوم)

شکل1: تنظیم پایداری ریز لوله چه ها توسط MAP ها

 

نوعی کاینزین به نام MCAK (کاینزین 13) با مصرف ATP به انتهای مثبت ریز لوله چه های درحال رشد متصل و باعث خم شدن پیش رشته ها در این انتها (مشابه با حالتی که سرپوش GTP وجود نداشته باشد) می شود. در نتیجه فاجعه روی می دهد. 

 

پروتئین استاتمین می تواند با اتصال به توبولین های آزاد، مانع از ورود آنها به ریز لوله چه ها و در نتیجه تسهیل دپلیمریزاسیون ریز لوله چه ها شود.

 

 

پروتئین کاتانین که معمولا در مراکز سازمان دهنده ریز لوله چه حضور دارد، می تواند با بریدن ریز لوله چه ها با مصرف ATP باعث افزایش ناپایداری پویایی آنها شود.

 

فعالیت انواع پروتئین های برهمکنش دهنده با ریز لوله چه ها تحت تنظیم قرار دارد. برای نمونه فسفریلاسیون tau باعث کاهش تمایل آن برای اتصال به ریز لوله چه ها می شود و در نتیجه پویایی را افزایش می دهد.

بسیاری از نقش های حیاتی ریز لوله چه ها در سلول از فعالیت پروتئین های موتور بر پایه آنها حاصل می شود. این موتورها علاوه بر انتقال درون سلولی انواع محموله ها (مثل وزیکول های ترشحی و کروموزوم ها) می توانند باعث زنش مژک و تاژک شوند و حتی سازمان دهی خود ریز لوله چه ها را تغییر دهند. دو خانواده از این موتورهای مولکولی کاینزین ها و داینئین ها می باشند.

 

کاینزین ها خانواده بزرگی را تشکیل می دهند. بیشتر کاینزین ها به سمت انتهای مثبت ریز لوله چه ها حرکت می کنند. برخی از آنها نیز به سمت منفی حرکت می کنند و برخی نیز اصلا در طول ریز لوله چه ها حرکت نمی کنند و صرفا پایداری آن را کنترل می کنند. کاینزین 1 که (کاینزین مرسوم) نام گرفته است، مثل میوزین II دیمری از دو زنجیره سنگین می باشد.

 

پروتئین های متصل به ریز لوله چه (بخش دوم)

شکل2: کاینزین (روی تصویر کلیک کنید.)

 

هر زنجیره سنگین از یک دومین سر (موتور) (که کوچک تر از دومین متناظر در میوزین است)، یک دومین رابط گردنی، یک دومین ساقه (متناظر با دومین دم در میوزین ) و یک دومین دم با ساختار کروی تشکیل شده است. زنجیره های سبک به دومین دم کاینزین متصل می شوند (برخلاف میوزین ). همچنین دومین دم مسئول اتصال به انواع پروتئین  های دیگر است. کاینزین 5 تترامری از چهار زنجیره سنگین است و در لغزیدن ریز لوله چه ها نسبت به هم نقش دارد. هم کاینزین 1 و هم کاینزین 5 به سمت مثبت ریز لوله چه ها حرکت می کنند. مکانیزم مولکولی فعالیت دومین سر کاینزین شباهت ها و تفاوت هایی با میوزین دارد.

 

پروتئین های متصل به ریز لوله چه (بخش دوم)

شکل3: مدل حرکت کاینزین 1 روی ریز لوله چه 

 

داینئین ها پروتئین های موتور بسیار بزرگی هستند که همگی به سمت انتهای منفی ریز لوله چه ها حرکت می کنند. داینئین سیتوپلاسمی که از جمله در انتقال وزیکولی (رو به عقب) در سیستم غشایی درونی نقش دارد، دیمری از دو زنجیره سنگین یکسان است، در مقابل داینئین های اکسونمی که در زنش مژک و تاژک (ساختارهای اکسونمی) نقش دارند، هترودیمر یا هتروتریمرهایی از دو یا سه زیر واحد متفاوت اند. 

 

کاینزین ها و داینئین ها در انتقال درون سلولی اندامک ها به طور هماهنگ فعالیت می کنند. برخی اندامک ها مثل میتوکندری ها با هر دو نوع موتور برهمکنش دارند و می توانند به سمت انتهای مثبت یا منفی ریز لوله چه ها حرکت داده شوند، حال آنکه وزیکول های ترشحی غالبا با کاینزین ها به سمت انتهای مثبت (به سمت غشای پلاسمایی) حرکت می کنند.

 

منبع: www.doctortabriz.ir

تنظیم کننده: محبوبه همت

 

مسابقه ...

امتياز این سوال :
UserName