• تعداد بازديد :
  • سه شنبه 1396/06/21
  • تاريخ :

اتصال چیست؟ (بخش سوم)

ساختار بیشتر پروتئین های بزرگ پیمانه ای می باشد. و از چندین دومین تشکیل شده است.

 

مرکز یادگیری سایت تبیان، مرجان سلیمانیان

اتصال چیست؟ (بخش سوم)

 

یادآوری: ساختار سه بعدی پروتئین ها را در چهار سطح مختلف می توان توصیف كرد كه عبارتند از:

ساختار اول: ساختار اولیه یك پروتئین نشان دهنده توالی و ترتیب خطی اسیدهای آمینه تشكیل دهنده آن است. هر پروتئین نه تنها یك تركیب خاص از اسیدهای آمینه است بلكه توالی و ترتیب قرار گرفتن اسیدها نیز معین و مختص همان پروتئین می باشد.

ساختار دوم: نشان دهنده چگونگی بسط و گسترش زنجیره پلی پپتیدی است كه از برقراری پیوند هیدروژنی بین اسیدآمینه هایی كه چندان از یكدیگر دور نیستند نتیجه می شود.

ساختار سوم: ناشی از برهمکنش های بین گروه هایی است كه در فاصله ای دور از یكدیگر بر روی تاخوردگی و ایجاد خمیدگی در زنجیره ای از اسیدآمینه در اثر برهمکنش بین گروه های زنجیره پپتید قرار دارند، تعیین كننده ساختار مرتبه سوم پروتئین ها می باشد.

ساختار چهارم: فقط پروتئین هایی با بیش از یك زنجیره پلی پپتیدی، ساختار مرتبه چهارم دارند .برهمکنش های موجود بین زنجیره های پلی پپتیدی تعیین كننده ساختار مرتبه چهارم می باشد.

دانستید که پروتئین های  بزرگ از چندین دومین ساختاری تشکیل یافته اند. بسیاری از این دومین های ساختاری در تعداد زیادی از پروتئین ها یافت می شوند. حال ساختار آنها را بررسی می کنیم.

در ساختار بسیاری از پیمانه ها، پایانه های N و C در دو انتها قرار گرفته اند تا پیمانه بتواند در ساختار انواع پروتئین ها قرار گیرند. (شکل 1) در مواردی (به ویژه در پروتئین های بستره بیرون سلولی) تا چند ده ماژول از یک نوع در یک پروتئین به دنبال هم قرار گرفته اند. همچنین،، هر پروتئین می تواند چندین دومین مختلف داشته باشد و با هر یک از آنها به مجموعه ای از پروتئین های دیگر متصل شود.

 

اتصال چیست؟ (بخش سوم)

شکل 1: پایانه های چند پیمانه پروتئینی

 

بسیاری از پیمانه های پروتئینی چارچوبی دارند که در پروتئین های مختلف ثابت است، ولی توالی دقیق و در نتیجه ویژگی (اختصاصی بودن) اتصالی آنها در پروتئین های گوناگون یکسان نیست. از ترکیب پیمانه های مختلف تنوع زیادی از پروتئین ها حاصل می شود که با وجود پیمانه های ساختاری مشترک، هر کدام فعالیت های ویژه خود را دارد. در اینجا برای مثال به چند پیمانه پروتئینی فراوان اشاره خواهیم کرد:

- دومین SH2 در بسیاری از پروتئین های مسیرهای پیام رسانی دیده می شود. پروتئین  دارای این دومین می تواند به قسمت هایی از پروتئین های دیگر (یا خود این پروتئین) که دارای ریشه تیروزین فسفریله هستند متصل شود. فسفریلاسیون ریشه های تیروزین در پروتئین ها توسط دسته ای پروتئین کینازها موسوم به تیروزین کینازها انجام می شود. با این فسفریلاسیون، جایگاه اتصالی برای پروتئین های مختلف (از جمله پروتئین های دارای دومین SH2) ایجاد می شود. نمونه ای از دومین SH2 در پروتئین src مشاهده می شود. 

این پروتئین خود یک تیروزین کیناز است و دارای یک دومین عملکردی کینازی است. دومین کینازی دو لوب (دومین ساختاری) دارد که جایگاه فعال (کاتالیتیک) در شکاف بین آنها واقع است. src می تواند پس از اتصال به پروتئین های دارای فسفریله ، آنها را در ریشه های تیروزین بیشتری فسفریله کند. 

 

جالب است که فعالیت src خود به فسفریلاسیون در برخی ریشه های تیروزین کنترل می شود، یکی از این ریشه ها نزدیک به جایگاه فعال src قرار دارد و فسفریلاسیون آن، پروتئین را فعال می کند. همچنین src می تواند در یک تیروزین دیگر فسفریله شده و مهار شود.

در نتیجه دومین SH2 به صورت درون مولکولی به این تیروزین فسفریله متصل می شود، با این کار صورت بندی کلی پروتئین را تغییر می دهد و src را غیر فعال می کند. src علاوه بر SH2 و دومین کینازی، یک دومین دیگر موسوم به SH3 دارد. اتصال SH2 به تیروزین فسفریله مهاری باعث می شود که SH3 و SH2 مانند یک گیرنده دو لوب دومین کینازی را در وضعیت غیر فعال خود مهار شده، نگه دارند.

 

اتصال چیست؟ (بخش سوم)

 

- دومین SH3 به نواحی غنی از پرولین در پروتئین های هدف متصل می شود.

- دومین موسوم به 3-3-14 در پروتئین هایی یافت می شود که به پروتئین های دارای سرین یا ترئونین فسفریله متصل می شوند.

- دومین هایی همچون BH که در اعضای خانواده Bcl-2 از پروتئین های تنظیم کننده آپوپتوز یافت می شود، می توانند با برهمکنش با دومین مشابه در پروتئین های دیگر باعث تشکیل دیمر شوند.

 

منبع: https://www.google.com

تنظیم کننده: محبوبه همت

 

 

UserName