اتصال چیست؟ (بخش دوم)

برهمکنش پروتئین – پروتئین پیچیده می باشد و پدیده های زیادی در ارتباط با آن وجود دارد.

بحش مرکز یادگیری  - مرجان سلیمانیان

در مطلب قبل با اتصال و آنزیم های آلوستریک و ایزوزیم ها آشنا شدید، حال در ادامه به توضیحات بیشتر برای درک بهتر این مطلب توجه نمایید.

در حقیقت استخراج برهم‌کنش‌های میان پروتئین‌ها  برای ساختن شبکه‌های برهم‌کنشی پروتئینی  ضروری می‌باشد. این شبکه‌ها نقش مهمی در شناخت اکثر فرایندهای زیستی دارند. در سال‌های اخیر، از روش‌های آزمایشگاهی با توان عملیاتی بالا برای کشف برهم‌کنش‌های پروتئین-پروتئین استفاده شده است.

اتصال پروتئین به DNA غالباً یك قطعه DNA واحد برای تعیین توالی شیمیایی و ردپا مورد استفاده قرار می گیرد. در این روش جایگاه دقیق اتصال با استفاده از محل هایی كه بوسیله یك نوكلئاز بریده شده است، تعیین می گردد.

جنبه هایی از اتصال از نظر زیست شناسی  اهمیت زیادی دارند که عبارت اند از:

* برهمکنش های پروتئین-پروتئین از مهم ترین برهمکنش های مولکولی در سلول ها می باشند. علاوه بر آن، برهمکنش پروتئین با DNA، RNA، زنجیره های قندی، لیپیدها و مولکول های کوچکی همچون دارو ها دارای اهمیت است.

* تمایل اتصالی: رابطه مکملی مولکولی، بارهای سطحی، قطبیت و آب گریزی در سطح مشترک اتصالات پروتئین ها با مولکول های دیگر، قدرت این اتصالات و اختصاصی بودن آنها را تعیین می کنند.

عوامل دیگری نیز چون قدرت یونی محلول  و بود یا نبود مولکول های آب در سطح مشترک در اتصال اهمیت دارند. با این حال، پیش بینی جزئیات مولکولی اتصال حتی با داشتن این اطلاعات بسیار دشوار است.

* رقابت و آلوستری: اتصال دو ماکرو مولکول به یکدیگر می تواند تحت تاثیر اتصال یکی از آنها به یک لیگاند دیگر قرار گیرد. در صورتی که سطح تماس این اتصال دوم، با اولی اشتراک داشته باشد، رقابت پیش می آید که خود می تواند روشی برای تنظیم برهمکنش های بین مولکولی باشد. در صورتی که دو جایگاه اتصال از هم جدا باشند، ممکن است پدیده آلوستری مشاهده شود.

* کینتیک (سرعت) اتصال: ثابت تفکیک اطلاعاتی از مقدار مطلق ثابت های سرعت koff و kon به دست نمی دهد. ثابت های سرعت برخی ویژگی های اتصال را نشان می دهند، مثلا هرچه koff بزرگ تر باشد، نیمه عمر اتصال کوتاه تر است. در یک بازه زمانی مشخص، یک مولکول A بارها از B جدا و مجددا به آن (یا یک مولکول B دیگر) متصل می شود. نیمه عمر بسیاری از اتصالات غیر کووالات در سطح مولکولی (به جز موارد خاصی همچون اتصال آنتی ژن- آنتی بادی یا اتصال مهار کننده به برخی آنزیم ها) بسیار کوتاه و در مرتبه بزرگی چند ده میلی ثانیه تا چند ثانیه می باشد.

* انتشار: برقراری اتصال دو ماکرومولکول به یکدیگر (اگر سایر ماکرو مولکول ها را در نظر نگیریم) محدود به سرعت انتشار آنها در محلول است. ثابت انتشار برای بیشتر پروتئین ها در دمای طبیعی از مرتبه بزرگی 10-10 m2/s است، انتظار می رود چنین ذره ای در هر ثانیه حرکتی تصادفی در همه جهات مجموعا به اندازه چند ده میکرومتر داشته باشد و در غلظت های میکرومولار، در هر ثانیه صدها تا هزارها بار با پروتئین هدفش برخورد کند. (با در نظر گرفتن اندازه و شکل پروتئین، گران روی سیتوزول و وجود پروتئین های دیگر در آن، اندازه واقعی این مقادیر ممکن است متفاوت باشد.) در اندازه های زیر سلولی، دو پروتئین می توانند به سرعت در چند میلی ثانیه یکدیگر را بیابند.

شکل 1: نتیجه بر زدن تکاملی دومین ها (روی تصویر کلیک کنید.)

* ساختار پیمانه ای پروتئین ها: پروتئین های بزرگ از چندین دومین ساختاری تشکیل یافته اند. بسیاری از این دومین های ساختاری در تعداد زیادی از پروتئین ها یافت می شوند. در واقع این دومین ها طی تکامل (تحرک) زیادی داشته اند و قطعه ژنی رمز کننده آنها تکثیر شده و در کنار قطعات دیگری قرار گرفته است. به عبارتی دیگر، روند تکامل دومین های مختلف را بر زده است. به این فرآیند تکاملی (بر زدن دومین) گفته می شود و چنین دومین هایی را پیمانه های پروتئینی می نامند.

ادامه دارد ...

منبع: Olympiad.roshd.ir          http://ganj.irandoc.ac.ir

تنظیم کننده:محبوبه همت