میوزین (بخش سوم)
با هیدرولیز ATP و رها شدن Pi، میوزین (ضربه توان) را اعمال می کند و رشته اکتین را حرکت می دهد.
در مطلب قبل دانستید که زیر واحد C به هر دو زیر واحد دیگر متصل است و می تواند به یون کلسیم نیز متصل شود. حال با دومین های سر در دیمرهای میوزین آشنا می شوید.
یک ملکول ATP به شکاف واقع در پشت سر ملکول میوزین، جایی که از رشته اکتین دورتر است متصل می شود. جای گرفتن ATP در این شکاف باعث می شود که آرایش فضایی نواحی که به اکتین متصل می شوند، تغییر کند. نتیجه این امر سست شدن اتصال سر میوزین با اکتین است. در این حالت سر میوزین می تواند در طول رشته اکتین حرکت کند.
اتصال ماهیچه با استخوان
ماهیچه ها با ادامه یافتن بافت پیوندی سطحی خود به روی استخوان به آن می چسبند. این بافت با پرده ضریع روی استخوان در هم می آمیزد. نوع دیگر اتصال توسط زردپی است. زردپی نوعی بافت پیوندی رشته ای و بسیار محکم است. ماهیچه نیز توسط پرده ای پهن از بافت پیوندی متراکم به یکدیگر متصل می شوند.
عمل متقابل ماهیچه ها
وقتی ماهیچه ای منقبض می شود موقعیت یک استخوان را از محل مفصل، نسبت به استخوان دیگر تغییر می دهد. در بیشتر موارد یکی از استخوان ها ثابت می ماند. پس لازم است که هر ماهیچه حداقل دو محل اتصال ساکن و متحرک داشته باشد. بیشتر ماهیچه های بدن به صورت گروهی و عکس یکدیگر عمل می کنند. مثلا اگر ماهیچه دو سر بازو استخوان ساعد را روی بازو تا می کند، دیگر قادر به برگرداندن آن نیست و ماهیچه دیگری (سه سر پشت بازو) باید این کار را انجام دهد.
بدین ترتیب عمل انقباض یکی با استراحت یا کشیدگی ماهیچه دیگر و بالعکس توام است. همین عمل توام ماهیچه ها حرکات هماهنگ را در بدن باعث می شوند. ماهیچه ها متناسب با نوع وظیفه ای که بر عهده دارند نیز در گونه های مختلفی دیده می شوند.
دومین های سر در دیمرهای میوزین II تقریبا مستقل از یکدیگر عمل می کنند. هر دومین سر وقتی متصل به ATP باشد، تمایل کمی برای اتصال به رشته اکتین دارد. حرکت میوزین روی رشته اکتین را می توان در 5 قدم خلاصه نمود. (شکل1)
شکل1:مسیر مکانوشیمیایی میوزین
در قدم اول، یک سر متصل به ATP را در نظر می گیریم که به رشته اکتین متصل نیست در قدم دوم، این ATP به ADP و Pi هیدرولیز می شود. انرژی حاصل از این کار سر میوزین را می چرخاند و آن را آماده شلیک می کند. اکنون در قدم سوم، میوزین به رشته اکتین متصل می شود. در نتیجه این اتصال، در قدم چهارم، میوزین فسفات (Pi) متصل به خود را آزاد می کند. با این کار، ضربه توان رخ می دهد، سر میوزین در حالی که به اکتین متصل است تغییر موقعیت می دهد و باعث حرکت رشته ضخیم نسبت به رشته های اکتین می شود.
در قدم پنجم، جدا شدن ADP و سپس اتصال ATP به سر میوزین، تمایل اتصال آن به اکتین را کاهش می دهد و باعث جدا شدن آنها می شود.
به این ترتیب در چرخه اتصال ATP، هیدرولیز آن، جدا شدن Pi و جدا شدن ADP دو تغییر صورت بندی در میوزین رخ می دهد، یکی در پی هیدرولیز ATP است و (آماده شلیک شدن) سر میوزین خوانده می شود. دومی با جدا شدن Pi صورت می گیرد و (ضربه توان) نام دارد که در آن رشته اکتین توسط سر میوزین کشیده می شود.
اتصال ضعیف سر میوزین به یک نقطه جدید بر روی رشته اکتین باعث آزاد شدن Pi می شود. همزمان با آزاد شدن Pi اتصال میوزین با اکتین محکمتر می شود و نیرویی بوجود می آید که در نهایت ضربه ایجاد می کند.
میوزین II قدم های کوتاهی (حدود 5 تا 15 نانومتر) در طول رشته اکتین بر می دارد و با هر دور هیدرولیز ATP حدود 40 پیکونیوتون نانومتر کار انجام می دهد. یعنی بازده میوزین در تبدیل انرژی شیمیایی به کار مکانیکی حدود 50 درصد می باشد.
یک ویژگی میوزین II نرخ کاری پایین آن می باشد. نرخ کاری برابر با نسبت زمانی از چرخه هیدرولیز ATP توسط یک میوزین است که در آن سر میوزین در حالت تمایل بالا برای اتصال به اکتین قرار دارد. به عبارت دیگر، نرخ کاری نسبت زمانی است که سر میوزین در چرخه عمل خود روی رشته اکتین قرار دارد.
جالب است که نرخ کاری موتورهای مولکولی مختلف طوری تنظیم شده است که متناسب با فعالیت آنها باشد. برای نمونه میوزین V که در انتقال وزیکولی نقش دارد و همچون میوزین II به صورت دیمر عمل می کند، نرخ کاری بالایی دارد و در نتیجه پی گیری آن بیشتر از میوزین II می باشد. ( یعنی می توان قدم های متوالی زیادی را تا پیش از رها کردن رشته اکتین بپیماید.)
حال شاید این سوال برایتان پیش بیاید که چه چیزی اندازه قدم های میوزین را روی ریز رشته ها تعیین می کند؟ مشخص شده است که هر چه طول گردن میوزین بیشتر باشد، قدم های آن نیز بلند تر خواهد بود و به خصوص در مورد میوزین v جلب توجه می کند.
منبع: http://daneshnameh.roshd.ir
مرکز یادگیری سایت تبیان، تهیه کننده: مرجان سلیمانیان
تنظیم کننده: محبوبه همت
