پروتئین ها در مسیر ترشحی (3)

پیشرفت پروتئین ها در دستگاه گلژی با بلوغ سیسترنی صورت می گیرد.

در مطلب قبل دانستید که پروتئین های مقیم در قسمت های مختلف مسیر ترشحی نیز نشان هایی دارند که به کمک آنها مکان خود را حفظ می کنند. در ادامه پروتئین های محلول مقیم شبکه آندوپلاسمی را بررسی می کنیم.

پروتئین های محلول مقیم شبکه آندوپلاسمی در پایانه N خود دارای نشان نگه داری KDEL که (K لایزین، D آسپارتیک اسید، E گلوتامیک اسید و L لوسین) هستند که برای آن گیرنده هایی تراغشایی موسوم به گیرنده های KDEL وجود دارد. گیرنده های KDEL در غشای شبکه آندوپلاسمی و CGN حضور دارند. همان طور که می دانید شیبی از PH در مسیر ترشحی وجود دارد. مشخص شده است که هرچه PH کمتر باشد، گیرنده های KDEL تمایل بیشتری برای اتصال به لیگاند خود دارند، بنابراین تمایل اتصالی آنها در محیط اسیدی تر CGN بیشتر است.

نتیجه این اتصال بازگشت این پروتئین ها به لومن شبکه آندوپلاسمی است. در شبکه آندوپلاسمی، به دلیل PH نسبتا خنثی، گیرنده پروتئین محلول را رها می کند تا به فعالیت بپردازد. (شکل1)

شکل1: نقش گیرنده های KDEL در بازیابی پروتئین های مقیم شبکه آندوپلاسمی از گلژی (روی تصویر کلیک کنید.)

چندین گروه توپولوژیک از پروتئین های درون غشایی روی ER سنتز می شوند.

توپولوژی یک پروتئین غشایی معرف تعداد دفعات عبور زنجیره پلی پپتیدی آن از غشاء و جهت گیری این قطعات گذرنده از غشاء در داخل غشاء می باشد. عناصر کلیدی از یک پروتئین که توپولوژی آن را تعیین می کنند، قطعات عبور کننده از غشاء می باشند که معمولاً مارپیچ های a با ۲۵-۲۰ آمینواسید آبگریز می باشند و در برهمکنش هایی که از لحاظ انرژی مساعد هستند و درون دو لایه فسفولیپیدی آبگریز انجام می شوند، شرکت می کنند. پروتئین های درون غشایی در یکی از پنج گروه توپولوژیکی قرار می گیرند. گروه های توپولوژیک III، II، I و پروتئین های لنگرانداز شامل پروتئین های یک بار گذرنده از غشا می باشند که تنها دارای یک قطعه مارپیچ a عبور کننده از غشاء می باشند. پروتئین های نوع I دارای یک توالی نشانه ER در انتهای آمینو می باشند که هنگام بلوغ بریده می شود.

روتئین های غشای شبکه آندوپلاسمی. پنج گروه توپولوژیک پروتئین های غشایی که روی شبکه آندوپلاسمی زیر سنتز می شوند و نیز نوع ششم که به وسیله لنگر فسفولیپیدی به غشاء اتصال می یابد. پروتئین های غشایی بر اساس جهت گیری خود در غشاء و انواع توالی های نشانه برای هدایت آن ها به غشاء ER، دسته بندی می شوند. در پروتئین های درون غشایی، قطعات آبگریزی از زنجیره پروتئینی، مارپیچ های a را تشکیل می دهند که در دو لایه غشایی قرار می گیرند؛ نواحی خارج از غشاء آبدوست می باشند و با کنفوماسیون‌های مختلفی تاخوردگی می یابند. پروتئین های نوع IV دارای چندین مارپیچ  a گذرنده از غشاء می باشند.

 توپولوژی پروتئین نوع IV نشان داده شده در اینجا مربوط به گیرنده های جفت شده با G پروتئین می باشد: دارای هفت مارپیچ a می باشد که انتهای آمینوی آن در سمت اگزوپلاسمی غشاء و انتهای کربوکسیل آن در سمت سیتوزولی قرار می گیرد. سایر پروتئین های نوع IV ممکن است دارای تعداد متفاوتی مارپیچ باشند و انتهای آمینو و کربوکسیل آن ها دارای جهت گیری های مختلفی باشد. این پروتئین ها به صورتی درون غشاء قرار می گیرند که انتهای آمینوی آبدوست آنها روی سطح لومنی (که سطح اگزوپلاسمیک نیز نامیده می شود) قرار می گیرد و ناحیه انتهای کربوکسیل آن ها روی سطح سیتوزولی قرار می گیرد.

پروتئین های نوع II دارای توالی نشانه ER قابل برش نمی باشند و جهت گیری آن ها به این صورت است که ناحیه انتهای آمینوی آبدوست آنها روی سطح سیتوزولی واقع می شود و ناحیه انتهای کربوکسیل آبدوست آن ها روی سطح اگزوپلاسمی قرار می گیرد (یعنی، برخلاف پروتئین های نوع I). پروتئین های نوع III دارای یک قطعه آبگریز گذرنده از غشاء در انتهای آمینوی خود می باشند و بنابراین جهت گیری یکسانی با پروتئین های نوع I دارند اما دارای توالی نشانه قابل برش نمی باشند. در نهایت، پروتئین های لنگرانداز دارای یک قطعه آبگریز در انتهاب کربوکسیل خود هستند که از غشاء عبور می کند. این توپولوژی های مختلف بیانگر مکانیزم های مختلف مورد استفاده توسط سلول برای ایجاد جهت گیری غشایی قطعات گذرنده از غشاء می باشد و در بخش بعدی مورد بحث قرار می گیرند.

منبع: http://nexavare.com

مرکز یادگیری سایت تبیان، مرجان سلیمانیان