پردازش و کنترل کیفیت (بخش دوم)

کنترل کیفیت درستی پردازش های روی پروتئین ها را تضمین می کند.

در مطلب قبل با N- گلیکوزیلاسیون آشنا شدید، حال در ادامه به بقیه توضیحات در مورد پردازش ها اشاره خواهیم کرد.

دانستید که، قندی شدنی که از اضافه شدن قدم به قدم واحدهای قندی به ریشه های سرین و یا ترئونین در پروتئین حاصل می شود غالبا نه در شبکه آندوپلاسمی بلکه در دستگاه گلژی صورت می گیرد.

دخالت در مونتاژ پروتئین ها

دخالت در پروسه های:

اضافه کردن گروه های فسفات به پروتئین ها

اضافه کردن مولکول های قندی به انتهای پروتئین ها

اضافه کردن گروه های سولفات به پروتئین ها

شبکه آندوپلاسمی بزرگترین اندامک داخل سلولی محسوب می‌شود. فضای داخل شبکه آندوپلاسمی لومن نام دارد و در سال 1964 توسط آنشلیم نامگذاری شد. این فضا که اغلب همگن است از ماده زمینه‌ای سیتوپلاسمی، تراکم کمتری دارد و می‌تواند وسیع شده و حفره‌هایی را بوجود آورد. فضای داخل شبکه آندوپلاسمی یا لومن با فضای بین دو غشایی هسته نیز ارتباط دارد.

غشای خارجی هسته با شبکه آندوپلاسمی دانه‌ دار ارتباط دارد. غشای شبکه آندوپلاسمی شباهت زیادی به غشای سیتوپلاسمی دارد. با این اختلاف که ضخامت کمتری دارد و مقدار پروتئین آن بیشتر از مقدار لیپید است. استخراج لیپیدهای غشای پلاسمایی موجب در هم ریختن ساختمان پلاسمالم می‌گردد. ولی استخراج لیپیدهای غشای شبکه آندوپلاسمی موجب درهم ریختن آن نمی‌شود.

در شبکه آندوپلاسمی زبر، برخی از پروتئین ها از پایانه C خود به صورت کووالان به یک لنگر گلیکولیپیدی غشایی به نام گلیکوزیل فسفاتیدیل اینوزیتول (GPI) متصل می شوند که آنها را به غشا متصل نگه می دارد. (شکل1) بسیاری از پروتئین های پیرامونی غشا که با برگچه اگزوپلاسمی غشا مرتبط هستند، این لنگر را دارند.

شکل1: افزوده شدن لنگر GPI به پروتئین. لنگر GPI (شکل درونی) مشتق از فسفاتیدیل اینوزیتول و شامل یک دم آب گریز و یک قسمت قطبی شامل قند و فسفات است. در این شکل یک پروتئین تک عبور نوع I توسط آنزیم GPI ترنس آمیداز شناسایی و در ناحیه ای نزدیک به بخش تراغشایی اش بریده می شود. سپس آنزیم فوق، گروه کربوکسیل پایانه C جدید پروتئین را به گروه آمین در GPI منتقل می کند. پروتئین های متصل به GPI از طریق این لنگر به غشا مرتبط هستند.

نکته: یک بخش الیگوساکاریدی ( ١۴ قندی) در شبکه اندوپلالاسمی زبر به بخش ابتدایی پروتئین اضافه می شود.

برخی از این پروتئین های کمکی چاپرون های مولکولی هستند که یکی از مهم ترین آنها BiP (عضو خانواده Hsp70) است. BiP به نواحی آب گریز پروتئین متصل می شود و با مصرف ATP مانع از تجمع پروتئین های تا نشده می شود.

نکته: چاپرون های مولکولی  دارای شکل های هم ساختار هستند و در باکتری، میتوکندری، کلروپلاست و سیتوزول سلول های یوکاریوتی  یافت می شوند. نوع مشخص و شناخته شده چاپرون های مولکولی، چاپرونین  groel است که با کمک یک چاپرونین groes در مجموع نقش تاخوردگی صحیح پلی پپتید های نوساز، باز کردن پلی پپتید های غلط تاخورده و جلوگیری از تجمع پروتئین ها را ایفا می کند.

علاوه بر چاپرون های مولکولی، کاتالیزورهای تا شدن در شبکه آندوپلاسمی نیز به تا شدن درست پروتئین ها کمک می کنند. از جمله این آنزیم ها پروتئین دی سولفید ایزومراز (PDI) است که نوآرایی پیوندهای دی سولفید را کاتالیز می کند تا سرانجام پیوندهای دی سولفید درست (بین جفت ریشه های سیستئین مطلوب) تشکیل شود. بر خلاف پروتئین های سیتوپلاسمی که تقریبا فاقد پیوندهای دی سولفید هستند، پروتئین های ترشحی و پروتئین های تراغشایی (در بخش بیرون سلولی خود) غالبا این پیوندها را دارند. محیط سیتوزول قدرت احیا کنندگی بالایی دارد که تشکیل این پیوندها را (که با شکل اکسید شده ریشه های سیستئین ایجاد می شوند) نا مطلوب می کند، در حالی که در مسیر ترشحی و در بیرون سلول این طور نمی باشد. PDI در شبکه آندوپلاسمی زبر بر تشکیل درست پیوندهای دی سولفید نظارت می کند.

ادامه دارد ...

منبع: http://daneshnameh.roshd.ir               https://www.google.com

مرکز یادگیری سایت تبیان، مرجان سلیمانیان