ورود پروتئین به میتوکندری (2)

با توجه به جهش پذیری فوق العاده DNA میتوکندریال ممکن است در طول زندگی فرد (دوران جنینی و پس از تولد ) در DNA بعضی از میتوکندری ها جهش ایجاد شود.

در مطلب قبل دانستید که پروتئین های گیرنده و تشکیل دهنده منفذ را جا به جا کننده غشای بیرونی (Tom) می نامند، در ادامه ورود پروتئین ها به میتوکندری را بررسی می کنیم.

منشا میتوکندری

دو نظریه بیان شده‌است، یکی اینکه میتوکندری ها ممکن است از قالب های ساده‌تری ساخته شوند (تشکیل Denovo) و دیگر اینکه میتوکندریهای جدید از تقسیم میتوکندری های قبلی بوجود می‌آیند. به این صورت که تعداد آنها، در طول میتوز و نیز در اینترفاز افزایش یافته و بعد بین دو سلول دختر، پراکنش می‌یابند.

انتقال پروتئین به میتوکندری عموما در نقاط ویژه ای در سطح اندامک به نام جایگاه های تماس روی می دهد که در آنها غشاهای درونی و بیرونی میتوکندری تقریبا در تماس با یکدیگر هستند. به این ترتیب پروتئین بلافاصه پس از عبور از کانال Tom به پروتئین های جابه جا کننده غشای درونی (Tim) که شامل یک منفذ هم هستند، متصل می شوند تا بعد وارد بستره شود.

اندازه میتوکندری‌ها بین ۰٫۵ تا ۰٫1 میکرومتر می‌باشد. ساختارهای میتوکندری به عنوان نیروگاه‌های سلولی توصیف می‌شوند چرا که بیشتر انرژی شیمیایی سلول یا همان ATP از میتوکندری تولید می‌شود. علاوه بر تولید انرژی سلولی، میتوکندری وظایف دیگر درون سلولی نیز دارد که شامل سیگنال دهی، تمایز سلولی، مرگ سلولی و کنترل رشد و حفظ سلول می‌باشند.

میتوکندری می‌تواند در چندین نوع بیماری تأثیر داشته باشد که از جمله می‌توان به اختلالات میتوکندری و اختلال عملکرد قلبی اشاره کرد. میتوکندری همچنین می‌تواند در پروسه پیری نیز مؤثر باشد. تحقیقات و پژوهش‌های اخیر نشان می‌دهند که اوتیسم به ویژه اوتیسم حاد با نقص در سیستم میتوکندری در ارتباط است. شاخصه‌های متعدد و متفاوت، میتوکندری‌ها را منحصر به فرد کرده است. تعداد میتوکندری‌ها در سلول بسته به نوع ارگانیسم‌ها، بافت‌ها و نوع سلول متفاوت می‌باشد.

برای مثال سلول‌های خونی قرمز، فاقد میتوکندری می‌باشند پس انرژی اش را از مسیر گلیکولیز به دست می‌آورد در حالی که سلول‌های سازنده کبد بیش از ۲۰۰۰ میتوکندری در ساختار خود دارند. این اندامک شامل چندین توابع مختلف است که هر کدام عملکرد منحصر به فردی دارند. این واحد سلولی، شامل غشای خارجی، فضای بین سلولی، کریستا و ماتریس میتوکندری می‌باشد. پروتئین‌های میتوکندری بسته به نوع و بافت هر قسمت متفاوت می‌باشند. در انسان، ۶۱۵ نوع مختلف از پروتئین‌های میتوکندری قلبی شناسایی شده است. در حالی که در موش‌ها این تعداد ۹۴۰ عدد می‌باشد. پروتئوم‌های میتوکندری به شکل دینامیکی تنظیم می‌گردند اگرچه اکثر DNA موجود تصور می‌شود. در سلول دو نوکلئوس قرار دارد، اما میتوکندری‌ها دارای ژنوم‌های مستقل خود می‌باشند. علاوه بر این، DNA میتوکندری نشان می‌دهد که این واحد سلولی دارای شباهت‌های قابل توجهی با ژنوم‌های باکتریایی می‌باشد.

انرژی ورود یک طرفه پروتئین چگونه تامین می شود؟ علاوه بر نقش تسهیل کننده Hsp70 در سیتوزول در خطی نگه داشتن پروتئین ها، انرژی این انتقال به دو صورت تامین می شود.

Hsp70 در بستره به پلی پپتید در حال ورود متصل می شود و خود به دو روش ورود پروتئین را تسهیل می کند. یک مدل تسهیل ورود که برای چپرون های مولکولی اندامک های دیگر(کلروپلاست و شبکه آندوپلاسمی زبر) نیز پیشنهاد شده است، مدل گیره براونی نام دارد. طبق این مدل، از آنجا که پلی پپتید متصل به Hsp70 نمی تواند در منفذ به عقب برگردد (سر بخورد)، این چپرون به طور غیر مستقیم باعث کشیده شدن پلی پپتید به بستره می شود. در واقع چپرون مولکولی حرکت براونی (گرمایی) پلی پپتید ورودی در منفذ را محدود به حرکت رو به جلو (بستره) می کند و مثل گیره ای عمل می کند که مانع از حرکت عقب گرد می شود. علاوه بر این، Hsp70 در بستره با اجزایی از کمپلکس Tim برهمکنش دارد. هیدرولیز ATP توسط این چپرون می تواند طوری باعث تغییر صورت بندی آن شود که پلی پپتید متصل به چپرون به طور فعالانه به درون بستره کشیده شود. به این ترتیب Hsp70 با دو مکانیزم گیره براونی و کشیدن فعال به ورود پروتئین ها کمک می کند. (شکل1)

شکل1: نقش Hsp70 ماتریکس در ورود پروتئین ها به ماتریکس (روی تصویر کلیک کنید.)

ورود پروتئین طبق مدل (کشیدن فعال) نیازمند هیدرولیز ATP توسط چپرون مولکولی Hsp70 برای تغییر صورت بندی آن می باشد. در مقابل، در مدل گیره براونی، برای مرحله عبور پروتئین انرژی مصرف نمی شود، بلکه جدا شدن چپرون مولکولی از پروتئین پس از ورود آن به ماتریکس انرژی خواه است.

منبع: https://fa.wikipedia.org             http://bema.blogfa.com

مرکز یادگیری سایت تبیان، مرجان سلیمانیان