تجزیه پروتئین ها (2)
ساختار پروتئازوم (بر مبنای تلفیقی از میکروسکوپی الکترونی و کریستالوگرافی پرتو x) متشکل از یک استوانه میانی و دو سر پوش است.
در مطلب قبل با تجزیه پروتئین ها و کاربرد پروتئین ها در تربیت بدنی نیز آشنا شدید، در ادامه مطلب توضیحات بیشتری در مورد تجزیه پروتئین ها و یوبی کوئتین ها خواهیم دارد.
پس با در نظر گرفتن نقش پروتئین ها هنگام فعالیت بدنی لازم است بدانیم که اسید امینه های مشخصی در آزاد شدن انرژی هنگام فعالیت ورزشی، نقش مهمی دارند.
بنابراین، هنگام فعالیت های ورزشی، به ویژه فعالیت های ورزشی استقامتی، سنتز پروتئین جدید کاهش می یابد و تجزیه پروتئین های موجود افزایش می یابد . پس از فعالیت ورزشی، این وضعیت تغییر می کند و سنتز پروتئینه جدید افزایش می یابد برای تامین زمینه لازم این سنتز، لازم است اسید های امینه ضروری به نسبت لازم در دسترس باشند چون اسیدهای امینه نمی توانند ذخیره شوند، لذا ورزشکاران نمی توانند با خوردن کمی از پروتئین های با کیفیت بالا در وعده های غذایی ودر میان وعده های غذایی در طول روز، از دسترسی به اسید امین ضرور مطمئن شوند.
دانستیم که در قدم سوم، کمپلکس E2 و E3 سوبسترای مناسب برای تجزیه را شناسایی و Ub را به آن منتقل می کنند.
پس از یوبی کوئتینه شدن، تجزیه پروتئازومی اتفاق می افتد، در قدم پنجم، سرپوش پروتئازوم، سوبسترای پلی یوبی کوئتینه را شناسایی می کند و با صرف ATP باعث جدا شدن Ub ها از آن می شود. همچنین، سرپوش تای پروتئین را باز می کند و سرانجام، پروتئین باز شده را به درون هسته کاتالیتیک 20S می راند منتقل می کند تا در آن تجزیه شود.از مسیر تجزیه پروتئازومی در بسیاری موارد برای تنظیم زمانی دقیق فعالیت پروتئین ها استفاده می شود. در چرخه سلولی، تجزیه برخی پروتئین ها ورود سلول به فاز بعدی چرخه را ممکن می سازد. در این فرآیندها، لیگازهای یوبی کوئتین ویژه نوعی سوبسترا در زمان خاص فعال می شوند و آن سوبسترا را پلی یوبی کوئتینه می کنند تا توسط پروتئازوم تجزیه شود. در مواردی ممکن است لیگازها پیش فعال باشند، ولی سوبسترای آنها هنو. ز تغییرات لازم برای شناسایی توسط این لیگازها را پیدا نکرده باشد. اتصال یوبی کوئتین به یک پروتئین همیشه باعث تجزیه آن نمی شود.
یوبی کوئتین و انواع پروتئین های شبه یوبی کوئتین (Ubl ها) در سیتوپلاسم و هسته در تنظیم برگشت پذیر پروتئین ها نقش دارند. در این موارد، معمولا فقط یک مولکول Ub به پروتئین متصل می شود. در موارد دیگری، زنجیره پلی یوبی کوئتین روی یک پروتئین تشکیل می شود، ولی در آن اتصال Ub های متوالی با لایزین 63 است. چنین زنجیره پلی یوبی کوئتینی می تواند نه برای تجزیه پروتئین مورد نظر، بلکه به عنوان یک نشان در برخی مسیرهای پیام رسانی عمل کند، انواع روش های اتصال یوبی کوئتین در نقل و انتقالات پروتئین ها در سلول و همچنین در ترافیک غشایی نقش دارد.
یوبی کوئتین (Ubiquitin) یک پروتئین کوچک، با وزن مولکولی KDa 5/8 می‌باشد. از آنجا که این پروتئین در تمام سلول‌های یوکاریوتی وجود دارد لذا نام یوبی کوئیتین، برگرفته از Ubiqitous ( همه جا موجود) بر آن نهاده شده است.سکانس آمینواسیدی این پروتئین در موجودات مختلف در طول تکامل ثابت باقی‌مانده است که حاکی از نقش مهم این پروتئین در متابولیسم سلولی می‌باشد. یوبی‌کوئتین به طور تصادفی در اوائل دهه 70 توسط « Gold Stain» کشف شد و در اواخر دهه 70 و اوائل دهه 80 دانشمندان یک سیستم پرتئولیزی غیر لیزوزومی وابسته به پروتئین یوبی کوئتین و ATP را شناسایی نمودند، که در واقع اصلی‌ترین نقش این پروتئین در سلول‌های یوکاریوتی می‌باشد.در این سیستم پروتئولیزی یوبی کوئتین طی یک مسیر آنزیمی چند مراحله‌ایی به پروتئین هدف متصل شده که این امر منجر به شناسایی و تجزیه پروتئین توسط کمپلکس آنزیمی پروتئوزم می‌شود. به عبارتی این کمپلکس آنزیمی پروتئین‌هایی را شناسایی و تجزیه می‌نماید که توسط یوبی کوئتین مدیفای شده باشند. به طور کلی بسیاری از عملکردهای یوبی کوئتین وابسته به « Protein degradation» می‌باشد.
منبع: http://www.n-medical85.blogfa.com
مرکز یادگیری سایت تبیان، مرجان سلیمانیان
