میوزین (بخش دوم)

نرخ کاری میوزین II کم و نرخ کاری میوزین V زیاد است.

در مطلب قبل دانستید که پروتئینی به نام تایتین که مولکولی بسیار بزرگ و دارای خاصیت ارتجاعی است، از دیسک Z تا رشته های ضخیم میوزین در مرکز سارکومر کشیده شده است. در اینجا برای درک و یادگیری بهتر، توضیحات بیشتری درباره میوزین و تروپومیوزین خواهیم دارد.

تایتین (Titin) که با عنوان کانِکتین هم شناخته می‌شود، نام یک پروتئین در انسان است که توسط ژن (TTN) کد می‌شود. این پروتئین بسیار بزرگ، بیش از ۱ میکرون طول دارد و همچون یک (فنر ملکولی) عمل می‌کند و سبب می‌شود ماهیچه‌های بدن انسان یک حالت انعطاف‌پذیری انفعالی داشته باشند.

تایتین از ۲۲۴ دامِـین پروتئینیِ چین‌خورده تشکیل شده است که توسط توالیِ پپتیدی غیرساختمانی به هم وصل می‌شوند. اجزاء تایتین هنگام کششِ عضلانی از هم باز شده و با برطرف‌شدنِ کشیدگی، دوباره تا می‌شود.

تایتین در انقباضِ عضلات مخطط نقش مهمی دارد و در سارکومر، خط Z را به خط M متصل می‌کند. همچنین این پروتئین در انتقال نیرو در خط Z و کشش عضلانی در حالت استراحت در خط I دخیل است. تایتین دامنه حرکت سارکومرها را هنگام کششِ عضلانی محدود کرده و بدین ترتیب، در سفتیِ انفعالیِ عضلات مؤثر است. تفاوت‌های جزئی در ساختمان تایتین در عضلات گوناگون (مثلاً عضله قلبی با عضله اسکلتی) سبب می‌شود که این عضلات از لحاظ خواصِ مکانیکی، با یکدیگر تفاوت داشته باشند.

حال شاید این سوال پیش بیاید که انقباض ماهیچه مخطط چگونه رخ می دهد؟ در حالت انبساط ماهیچه، پروتئین هایی رشته ای به نام تروپومیوزین طوری به رشته های اکتین متصل شده اند که جایگاه های اتصال میوزین به این رشته ها را بپوشانند و مانع از اتصال سر میوزین به اکتین شوند.کمپلکسی  به نام تروپونین نحوه اتصال تروپومیوزین ها به رشته های اکتین را کنترل می کند. این کمپلکس  از سه زیر واحد تروپونین C، I و T تشکیل شده است. در حالت انبساط، تروپونین I به رشته های اکتین متصل شده و به کمک تروپونین T (که به تروپومیوزین متصل است) باعث می شود تروپومیوزین جایگاه اتصال سر میوزین روی رشته های اکتین را بپوشاند.

با رسیدن پیام عصبی به ماهیچه، کانال های کلسیمی غشای شبکه سارکوپلاسمی سلول های آن باز می شوند و غلظت یون کلسیم  در سیتوپلاسم این سلول ها افزایش می یابد. در نتیجه، تروپونین  C به کلسیم متصل می شود و تغییر صورت بندی می دهد. (تروپونین C شباهت زیادی به پروتئین کل دارد و مانند آن به چهار یون کلسیم متصل می شود.) تغییر صورت بندی در تروپونین C منجر به جدا شدن تروپونین I از رشته اکتین می شود. در نتیجه تروپومیوزین می تواند جای آن را بگیرد و از جایگاه قبلی خود کنار رود.

شکل1: تنظیم وابسته به کلسیم انقباض ماهیچه به واسطه تروپونین و تروپومیوزین (در کمپلکس تروپونین، زیر واحد T به تروپومیوزین و زیر واحد I به رشته اکتین متصل می شود. زیر واحد C به هر دو زیر واحد دیگر متصل است و می تواند به یون کلسیم نیز متصل شود. این اتصال به کلسیم که در زمان پتانسیل عمل در ماهیچه رخ می دهد. باعث تغییر صورت بندی کمپلکس تروپونین و کنار رفتن تروپومیوزین  متصل به آن از روی جایگاه اتصال میوزین  در اکتین می شود. )

اکنون سرهای میوزین می توانند به جایگاه های اتصال خود در رشته های اکتین متصل شوند و به سمت انتهای مثبت این رشته ها حرکت کنند. (شکل1) نتیجه این عمل نزدیک شدن دیسک های Z و انقباض سارکومر است.

شکل2: لغزش رشته ها طی کوتاه شدن سارکومر

طول متوسط سارکومر در مهره داران طی انقباض از 3 میکرومتر به 4/2 میکرومتر کاهش می یابد، اما طول رشته های ضخیم آن (نوار تیره) تغییری نمی کند و این نوار روشن است که کوتاه می شود.

ادامه دارد ...

منبع: https://fa.wikipedia.org

مرکز یادگیری سایت تبیان، تهیه کننده : مرجان سلیمانیان

تنظیم کننده: محبوبه همت