تبیان، دستیار زندگی
انواع پروتئین های متصل شونده به اکتین در تنظیم پویایی و سازمان دهی آن نقش دارند...
بازدید :
زمان تقریبی مطالعه :

پروتئین های متصل به اکتین - بخش اول

انواع پروتئین های متصل شونده به اکتین در تنظیم پویایی و سازمان دهی آن نقش دارند.

مرکز یادگیری سایت تبیان - مرجان سلیمانیان

پروتئین های متصل به اکتین - بخش اول

در مطلب قبل با برخی از پروتئین هایی که با اکتین ارتباط دارند آشنا شدید، حال در این مطلب بیشتر در موردپروتئین های متصل شونده به اکتین صحبت خواهیم کرد.

به طور کلی مولکولی که پروتئین به آن اتصال می یابد به عنوان لیگاند آن پروتئین مطرح می باشد. به توانایی یک پروتئین در اتصال به یک مولکول در مقایسه با سایر مولکول ها، ویژگی آن پروتئین گفته می شود و افینیتی به استحکام و قدرت اتصال اشاره دارد که معمولاً به عنوان ثابت تفکیک Kd بیان می شود.

لازم است بدانید که فعالیت پروتئین های متصل شونده به اکتین در سلول کنترل می شود. برای مثال، وجود فسفاتیدیل اینوزیتول 5،4- بیس فسفات در برگچه سیتوزولی غشای پلاسمایی (که از عمل آنزیم PI(4)P-5 کیناز روی فسفاتیدیل اینوزیتول 4-فسفات (PI(4)P) حاصل می شود) باعث فراخوانی پروتئین هایی مثل ژل سولین و CapZ به غشا و غیر فعال شدن آنها می شود.

پویایی ریز رشته ها و سازمان دهی آنها توسط انواع پروتئین های  متصل شونده به اکتین صورت می گیرد که برخی از آنها در قسمت قبل معرفی شدند. به منظور آسانی و درک بهتر در مطالعه، می توانید این پروتئین ها را به چند دسته تقسیم کنید.

پروتئین های متصل شونده به مونومر اکتین

شامل پروفیلین و تایموزین -4 می باشند. این پروتئین ها می توانند روی پلیمریزاسیون رشته های اکتین تاثیر بگذارند.

پلیمریزاسیون اکتین نیاز به یون های کلسیم و منیزیم داشته که توام با هیدرولیز ATP است. اکتین از صدها پروتئین گلبولار یا مونومرهای اکتین تشکیل شده است. اکتین از G اکتین ساخته شده و تروپونین و تروپومیوزین به آن اتصال دارند. چون اکتین نامتقارن است، موقع پلیمریزاسیون یک پایانه سریعتر از پایانه دیگر رشد می کند. اکتین در میکروویلی نقش دارد.    سوتیتر

پروتئین های سرپوش

همچون CapZ (اتصال به انتهای مثبت) و تروپومیوزین (اتصال به انتهای منفی) و جل سولین (اتصال به انتهای مثبت) می توانند رشد یا کوتاه شدن ریز رشته ها را کنترل کنند.

پروتئین های برش دهندهمانند کوفیلین و جل سولین باعث شکسته شدن ریز رشته ها می شوند.

سه دسته پروتئین دیگر پروتئین های هسته زا، پروتئین های ارتباط دهنده متقابل اکتین و پروتئین های موتور بر پایه اکتین هستند که در اینجا سعی به معرفی کردن آنها می شود.

پروتئین های متصل به اکتین - بخش اول

پوشش هسته‌ای

اطراف هسته سلول های یوکاریوتی را پوشش هسته‌ای شامل غشای بیرونی،غشای  درونی، فضای بین دو غشا و منافذ هسته‌ای پوشانیده است.

غشای بیرونی

از دو لایه فسفولیپیدی و پروتئین های  پراکنده در بین آنها تشکیل شده است که شباهت زیادی به غشای شبکه آندوپلاسمی دارد و در سطح آن ریبوزوم ها قرار گرفته‌اند. بخش هایی از غشای بیرونی با شبکه آندوپلاسمی  دانه‌دار، پیوستگی دارد و منشا غشای هسته نیز از شبکه آندوپلاسمی دانه‌دار است.

فضای بین دو غشا

فضای بین دو غشای  یا فضای دور هسته‌ای فضایی به وسعت 60 تا 100 آنگستروم است که وسعت آن در همه جای پوشش هسته‌ای یکنواخت نیست. در برخی نواحی وسیع‌تر و در محل منافذ یا سوراخ های هسته‌ای که دو غشا پوشش هسته‌ای بهم می‌رسند وسعت فضای دور هسته‌ای به صفر می‌رسد.

غشای داخلی

غشایی زیستی به ضخامت حدود 60 تا 70 آنگستروم ، شبیه غشای شبکه آندوپلاسمی  و فاقد ریبوزوم  است. غشای داخلی با واسطه پروتئین های لامینایی با کروماتین ارتباط دارد.

منافذ غشای هسته

در پوشش هسته‌ای ساختمان های پروتئینی فعال و ویژه‌ای به اسم منافذ هسته‌ای وجود دارد. وجود این منافذ بوسیله هرتویگ در سال 1876 برای اولین بار پیش‌بینی شد. قطر منافذ به اندازه‌ای است که به مولکول های پروتئین، انواع RNAها و حتی زیر واحد‌های ریبوزومی اجازه عبور می‌دهد. پروتئین های سیتوپلاسمی که وارد هسته می‌شوند از جمله پروتئین های هیستونی دارای یک بخش نشانه هستند که به کمک آن از بازگشت آنها به سیتوپلاسم جلوگیری می‌شود. منافذ هسته‌ای عبور یون های منفی را تسهیل می‌کنند.

فرمین ها

فرمین ها نوعی پروتئین  هسته زا می باشند که در پی فعال شدن، پلیمریزاسیون اکتین را از طریق هسته زایی تسریع کرده و رشته های جدید و بلند اکتین ایجاد می کنند. در سلول فرمین احتمالا دیمری از دو زیر واحد یکسان است. هر مونومر فرمین سه دومین موسوم به FH2, FH1 و RBD دارد. فرمین ئر حالت غیر فعال، به دلیل برهمکنش های درون مولکولی غالبا قادر به فعالیت نمی باشد. فعال شدن فرمین توسط نوعی G پروتئین مونومری متصل به غشا به نام Rho کنترل می شود. وقتی Rho متصل به GTP فعال است، به دومین RBD در فرمین متصل می شود. این اتصال باعث تغییر صورت بندی و بروز دومین FH2 در فرمین و فعال شدن آن می شود.

پروتئین های متصل به اکتین - بخش اول

شکل1: مدلی برای فعال شدن فرمین توسط Rho

در انواعی از فرمین، در حالت غیر فعال، بخشی از دومین FH2 در هر مونومر، با دومین RBD برهمکنش می دهد و مانع از هسته زایی توسط این دومین می شود. اتصال G پروتئین های مونومری خانواده Rho به دومین rbd باعث رهایی و فعال شدن FH2 برای هسته زایی رشته های اکتین از انتهای مثبت می شود.

ادامه دارد...

منبع: http://daneshnameh.roshd.ir       http://ysg.blogfa.com        http://gp-biology.rzb.ir

تنظیم کننده: محبوبه همت