اکتین - بخش دوم

سرعت پلیمریزاسیون در سر مثبت F-اکتین به مراتب بیشتر می باشد.

در مطلب قبل دانستید که (چرا اکتین های آزاد در سلول همگی بلافاصله پلیمریزه نمی شوند؟)، حال در ادامه توضیحات بیشتری برای درک بهتر ارائه خواهیم داد.

از طرفی پروفیلین (شکل2) پروتئین کوچکی است که به زیر واحدهای متصل به ADP در رشته های اکتین متصل شده و باعث ناپایداری رشته و شکسته شدن آن می شود. این شکسته شدن در نزدیکی انتهای منفی باعث تسریع دپلیمریزاسیون رشته های اکتین می شود.

انواع پروتئین های دیگر نیز با رشته های اکتین برهمکنش می دهند. پروتئین های سرپوش با اتصال به انتهای ریز رشته ها پویایی و راه رفتن پیوسته آنها را تنظیم می کنند تا سوار شدن و از هم پاشیدن این رشته ها تحت کنترل باشد. برای مثال، پروتئین Capz با تمایل زیاد به انتهای مثبت ریز رشته ها متصل و مانع از رشد آنها از این انتها می شود. پروتئین دیگری به نام تروپومیوزین نیز به انتهای منفی متصل می شود تا مانع رشد یا کوتاه شدن در این انتها شود.

شکل1: پروتئین های سرپوش (پروتئین سرپوش Capz و تروپومیوزین)

پلیمریزاسیون اکتین و تبدیل آن به F-اکتین در دو مرحله صورت می گیرد:

مرحله تغلیظ سازی (Condensation stage)

مرحله طویل سازی (Elongation stage)

اولین گام در هر مرحله عبارت است از ایجاد کمپلکس مابین یک مونومر اکتین و یک ATP است که در مرحله بعد این کمپلکس به انتهای فیلامنت در حال رشد اضافه شده و ATP هیدرولیز می شود. پلیمریزاسیون اکتین نیاز به یون های کلسیم و منیزیم داشته که توام با هیدرولیز ATP می باشد.

اکتین از صدها پروتئین گلبولار یا مونومرهای اکتین تشکیل شده است. اکتین از G-اکتین ساخته شده و تروپونین و تروپومیوزین به آن اتصال دارند. از به هم پیوستن ذرات G-اکتین فیلامنت های F-اکتین ایجاد می شود و اگر F-اکتین گسسته شود دوباره در سیتوزول ذرات G-اکتین تولید می شود. میکروفیلامنت های اکتین حالت قزبیت دارند. چون اکتین نامتقارن است، موقع پلیمریزاسیون یک پایانه سریعتر از پایانه دیگر رشد می کند. اکتین در میکروویلی نقش دارد.

ویژگی G-اکتین داشتن اسید آمینه نادری به نام 3 متیل هیستیدین می باشد. برای تبدیل G-اکتین به F-اکتین، اکتین ATP الزامی نمی باشد، اما سرعت واکنش در حضور ATP زیاد می شود. هر مولکول G-اکتین دارای جایگاهی برای اتصال به ATP، سیتوکالازین B، ترکیبات دارویی و همچنین مواد مخدر است که از پلی مریزاسیون G-اکتین به F-اکتین جلوگیری می کند.

فیلامنت های اکتین با پروتئین های مختلفی وابستگی دارند که جدول زیر گروهی از این پروتئین ها و عملکرد آنها را شرح می دهد.

انواع پروتئین هایی که با اکتین ارتباط دارند.

نوع پروتئین عملکرد آن

-اکتینین باعث کراس لینک فیلامنت های اکتین و اتصال اکتین به غشا می شود. در فیبروبلاست ها که شکل غیر ثابتی دارند. اکتین از طریق پروتئین هایی به نام آلفا اکتین، وینکولین و تالین با غشا در تماس است. این پروتئین ها باعث اتصال اکتین به بخش سیتوپلاسمی پروتئین های درون غشایی که اینتگرین نام دارد، می شود. در پلاکت ها اکتین به واسطه فیلامین و در سلول های عضلانی به واسطه دیستروفین با ماتریکس خارج سلولی ارتباط دارند.

پروتئین های ژل ساز این پروتئین ها پیوند سستی با اکتین داشته و در تبدیل حالت سل به ژل نقش دارند. از جمله این پروتئین ها فیلامین و پروتئین های متصل به اکتین را می توان نام برد.

پروتئین های خرد کننده ژل سولین و ویلین تحت شرایط غلظت زیاد Ca+2 پل های بین ریز رشته ها را باز کرده و باعث می شود که سیتوزول به حالت سل درآید. ویلین در غلظت کم Ca+2 موجب پلی مریزه شدن دستجات اکتین می شود. در این حالت اثر دوگانه برای ویلین در نظر گرفته می شود.

پروتئین گرد هم آورنده فیمبرن و ویلین در غلظت کم Cs+2 که در سازمان یافتن دستجاب متراکم اکتین در میکرو ویلی ها شرکت دارند. از طرفی پروتئین فودرین نیز در اتصال ریز رشته های اکتین مجاور در ناحیه پودر انتهایی میکرو ویلی نقش دارد.

پروفیلین پروفیلین به اکتین گویچه ای می چسبند و مجموعه ای به نام پروفیلاکتین را به وجود می آورد که امکان تولید F-اکتین از G-اکتین را از بین می برد.

Caping protein به انتهای اکتین متصل شده و مانع از دست دادن مولکول اکتین می شود.

Serving protein پروتئین های جدا کننده فیلامنت ها را قطعه قطعه کرده و در کنترل طول آن نقش دارند.

کال دسمون caldesmon در غلظت پایین کلسیم به تروپومیوزین متصل شده و از اتصال اکتین به میوزین جلوگیری می کند.

تروپومیوزین یک پروتئین اتصالی به اکتین است و در اثر واکنش با پروتئین تروپونین تنظیم کلسیم را در انقباضات عضلات اسکلتی بر عهده دارد، سلول های غیر عضلانی فاقد تروپونین هستند. تروپومیوزین به شکل مارپیچ با 6 مولکول اکتین پیوند می شود و فیلامنت را پایدار می کند.

اسپکترین در اریتروسیت ها الیگومرهای اکتین به پروتئین اسپکترین اتصال دارد. اسپکترین 4 زیر واحد دارد که دارای جایگاه برای اکتین در هر پایانه این تترامر است این کمپلکس توسط باند 4-10 پایدار شده است.

منبع: https://fa.wikipedia.org       https://www.google.com

تنظیم کننده: محبوبه همت